タンパク質とポリペプチドの構造

アルフレッド・パシエカ/科学写真図書館/ゲッティイメージズ

ポリペプチドには 4 つのレベルの構造があり、 タンパク質 .ポリペプチドタンパク質の一次構造は、その二次構造、三次構造、および四次構造を決定します。

一次構造

ポリペプチドおよびタンパク質の一次構造は、ジスルフィド結合の位置を参照したポリペプチド鎖のアミノ酸の配列です。一次構造は、すべての完全な記述と考えることができます。 共有結合 ポリペプチド鎖またはタンパク質で。

一次構造を表す最も一般的な方法は、アミノ酸の標準的な 3 文字の略語を使用してアミノ酸配列を記述することです。たとえば、gly-gly-ser-ala は、以下で構成されるポリペプチドの一次構造です。 グリシン 、グリシン、 セリン 、 と アラニン 、N 末端アミノ酸 (グリシン) から C 末端アミノ酸 (アラニン) の順に。

二次構造

二次構造は、ポリペプチドまたはタンパク質分子の局在領域におけるアミノ酸の順序付けられた配置またはコンフォメーションです。水素結合は、これらの折り畳みパターンを安定させる上で重要な役割を果たします。 2 つの主な二次構造は、アルファ ヘリックスと逆平行ベータ プリーツ シートです。他にも周期的なコンフォメーションがありますが、αヘリックスとβプリーツシートが最も安定しています。単一のポリペプチドまたはタンパク質は、複数の二次構造を含む場合があります。

αヘリックスは右回りまたは時計回りのらせんで、各ペプチド結合は トランス 立体構造であり、平面です。各ペプチド結合のアミン基は、一般にらせんの軸に平行に上向きに伸びています。カルボニル基は一般に下向きです。

βプリーツシートは、隣接する鎖が互いに逆平行に伸びている延長されたポリペプチド鎖からなる。 αヘリックスと同様に、各ペプチド結合は トランス そして平面。ペプチド結合のアミン基とカルボニル基は互いに同じ平面を指しているため、隣接するポリペプチド鎖間で水素結合が発生する可能性があります。

らせんは、間の水素結合によって安定化されていますアミンと カルボニル 同じポリペプチド鎖のグループ。プリーツシートは、1 つの鎖のアミン基と隣接する鎖のカルボニル基の間の水素結合によって安定化されています。

三次構造

ポリペプチドまたはタンパク質の三次構造は、単一のポリペプチド鎖内の原子の三次元配置です。単一のコンフォメーション折り畳みパターン（例えば、アルファヘリックスのみ）からなるポリペプチドの場合、二次および三次構造は同一であり得る。また、単一のポリペプチド分子で構成されるタンパク質の場合、三次構造は達成される最高レベルの構造です。

三次構造は主にジスルフィド結合によって維持されています。の側鎖間にジスルフィド結合が形成されます。 システイン 2 つのチオール基 (SH) を酸化してジスルフィド結合 (S-S) を形成することにより、ジスルフィド架橋とも呼ばれます。

四次構造

四次構造は、複数のサブユニット (それぞれが「モノマー」と呼ばれる複数のポリペプチド分子) で構成されるタンパク質を記述するために使用されます。分子量が 50,000 を超えるほとんどのタンパク質は、2 つ以上の非共有結合のモ​​ノマーで構成されています。三次元タンパク質における単量体の配置は四次構造です。四次構造を説明するために使用される最も一般的な例は、 ヘモグロビン タンパク質。ヘモグロビンの四次構造は、その単量体サブユニットのパッケージです。ヘモグロビンは 4 つの単量体で構成されています。それぞれ 141 個のアミノ酸を持つ 2 つの α 鎖と、それぞれ 146 個のアミノ酸を持つ 2 つの β 鎖があります。 2 つの異なるサブユニットがあるため、ヘモグロビンはヘテロ四次構造を示します。タンパク質のすべてのモノマーが同一である場合、ホモ四次構造があります。

疎水性相互作用は、四次構造のサブユニットの主な安定化力です。単一のモノマーが三次元形状に折り畳まれてその極性側鎖を水性環境にさらし、その非極性側鎖を保護する場合、露出した表面にはまだいくつかの疎水性セクションがあります。露出した疎水性部分が接触するように、2 つ以上のモノマーが集合します。

詳しくは

アミノ酸やタンパク質についてもっと知りたいですか？追加のオンライン リソースを次に示します。 アミノ酸 と アミノ酸のキラリティー .一般的な化学のテキストに加えて、タンパク質構造に関する情報は、生化学、有機化学、一般生物学、遺伝学、および分子生物学のテキストで見つけることができます。生物学のテキストには、通常、生物の遺伝コードを使用してタンパク質を生成する転写と翻訳のプロセスに関する情報が含まれています。