リン酸化とは何ですか？
酸化的、グルコース、およびタンパク質のリン酸化
分子/ゲッティイメージズ
リン酸化は、ホスホリル基 (PO3-) 有機的に 分子 .リン酸基の除去は、脱リン酸化と呼ばれます。リン酸化と脱リン酸化の両方が行われます 酵素による (例えば、キナーゼ、ホスホトランスフェラーゼ)。リン酸化は、タンパク質と酵素の機能、糖の代謝、エネルギーの貯蔵と放出における重要な反応であるため、生化学と分子生物学の分野で重要です。
リン酸化の目的
リン酸化は、以下において重要な調節的役割を果たします 細胞 .その機能は次のとおりです。
- 解糖にとって重要
- タンパク質間相互作用に使用
- タンパク質分解に使用
- 酵素阻害を調節する
- エネルギーを必要とする化学反応を調節して恒常性を維持する
リン酸化の種類
多くの種類の分子がリン酸化および脱リン酸化を受ける可能性があります。リン酸化の最も重要な 3 つのタイプは、グルコースリン酸化、タンパク質リン酸化、および酸化的リン酸化です。
グルコースのリン酸化
グルコース 他の糖は、多くの場合、その最初のステップとしてリン酸化されます。 異化 .たとえば、D-グルコースの解糖の最初のステップは、D-グルコース-6-リン酸への変換です。グルコースは、細胞に容易に浸透する小さな分子です。リン酸化により、組織に容易に侵入できない大きな分子が形成されます。したがって、リン酸化は血糖濃度の調節に重要です。次に、グルコース濃度は、グリコーゲン形成に直接関係しています。グルコースのリン酸化は、心臓の成長にも関連しています。
タンパク質のリン酸化
ロックフェラー医学研究所の Phoebus Levene は、1906 年にリン酸化タンパク質 (ホスビチン) を初めて特定しましたが、タンパク質の酵素的リン酸化は 1930 年代まで記述されていませんでした。
タンパク質のリン酸化は、リン酸基が付加されると起こります アミノ酸 .通常、アミノ酸はセリンですが、真核生物ではスレオニンとチロシン、原核生物ではヒスチジンでもリン酸化が起こります。これは、リン酸基がセリン、スレオニン、またはチロシン側鎖のヒドロキシル (-OH) 基と反応するエステル化反応です。酵素タンパク質キナーゼは、リン酸基をアミノ酸に共有結合します。正確なメカニズムは、 原核生物と真核生物 .最もよく研究されているリン酸化の形態は翻訳後修飾 (PTM) です。これは、タンパク質が RNA テンプレートからの翻訳後にリン酸化されることを意味します。逆の反応である脱リン酸化は、プロテインホスファターゼによって触媒されます。
タンパク質のリン酸化の重要な例は、ヒストンのリン酸化です。真核生物では、DNA はヒストンタンパク質と結合して形成されます。 クロマチン .ヒストンのリン酸化は、クロマチンの構造を変更し、そのタンパク質間および DNA-タンパク質相互作用を変化させます。通常、リン酸化は DNA が損傷したときに発生し、修復メカニズムが機能できるように、壊れた DNA の周囲にスペースを空けます。
その重要性に加えて、 DNA修復 、タンパク質のリン酸化は、代謝およびシグナル伝達経路において重要な役割を果たしています。
酸化的リン酸化
酸化的リン酸化は、細胞が化学エネルギーを貯蔵および放出する方法です。真核細胞では、反応はミトコンドリア内で発生します。酸化的リン酸化は、 電子伝達系 そして化学浸透のもの。要約すると、レドックス反応は、ミトコンドリアの内膜の電子輸送チェーンに沿ってタンパク質や他の分子から電子を渡し、エネルギーを放出します。 アデノシン三リン酸 (ATP) 化学浸透。
この過程で、NADH と FADH2電子伝達系に電子を届けます。電子は、鎖に沿って進むにつれて高エネルギーから低エネルギーに移動し、途中でエネルギーを放出します。このエネルギーの一部は、水素イオン (H+) 電気化学勾配を形成します。鎖の末端で、電子が酸素に移動し、H と結合します。+水を形成します。 H+イオンはATP合成酵素にエネルギーを供給します ATPを合成する . ATP が脱リン酸化されると、リン酸基が切断され、細胞が使用できる形でエネルギーが放出されます。
アデノシンは、リン酸化を受けて AMP、ADP、および ATP を形成する唯一の塩基ではありません。たとえば、グアノシンは、GMP、GDP、および GTP を形成することもあります。
リン酸化の検出
分子がリン酸化されているかどうかは、抗体を使用して検出できます。 電気泳動 、 また 質量分析 .ただし、リン酸化部位の特定と特徴付けは困難です。同位体標識は、 蛍光 、電気泳動、およびイムノアッセイ。
ソース
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